什么是非降解型泛素化？
在真核细胞中，泛素化是一种关键的翻译后修饰机制，通过将小分子蛋白——泛素（ubiquitin）共价连接到目标蛋白上，调控其稳定性、活性、定位和相互作用。尽管最为人熟知的泛素化功能是靶向蛋白降解（通常通过K48连接的多聚泛素链介导26S蛋白酶体途径），但事实上，大量研究已经证实
用于药物发现的泛素化通路
泛素-蛋白酶体系统（ubiquitin–proteasome system, UPS）是细胞内关键的蛋白质稳态调控机制。通过E1、E2、E3以及去泛素化酶（DUBs）参与，泛素化修饰影响蛋白质的稳定性、活性、定位和降解。这一过程不仅参与信号传导、自噬和DNA修复，更与癌症、神经退行性疾病
癌症中的泛素化与蛋白降解
在人体细胞中，蛋白质合成与降解保持动态平衡，这一过程对于维持细胞功能和生理稳态至关重要。泛素-蛋白酶体系统（Ubiquitin-Proteasome System, UPS）作为细胞内最主要的蛋白质降解机制，不仅负责清除错误折叠或受损蛋白，更调控着细胞周期、DNA修复、凋亡等关键生物学过程。近年来，
免疫响应与发病过程中的蛋白质泛素化
蛋白质泛素化（ubiquitination）是一种高度保守的翻译后修饰形式，最初被发现主要用于靶向蛋白质进入26S蛋白酶体降解。随着研究深入，泛素化已被证明在调控免疫应答、炎症反应与疾病发生方面发挥重要作用。其可逆性和多样化的泛素链构型使其成为细胞信号传导网络中的精密调控器。在“免疫响应
蛋白质泛素化：体外实验、位点识别与泛素化蛋白质组学
蛋白质泛素化（ubiquitination）是细胞调控中极为重要的一类翻译后修饰，通过共价连接一个或多个泛素（ubiquitin）分子，调控蛋白的降解、亚细胞定位、DNA修复与信号转导等生命过程。近年来，随着质谱和生物信息学的进步，蛋白质泛素化的研究已从靶向小规模实验扩展到大规模泛素化蛋白质组学。本
蛋白质泛素化机制与通路解析
在细胞的复杂运行中，蛋白质功能的动态调控是维持生命活动的核心机制之一。蛋白质泛素化（ubiquitination）作为一种高度保守且可逆的翻译后修饰，广泛参与细胞周期调控、应激反应、DNA修复、信号转导等多个生命过程。其通过“标记”靶蛋白来决定其去留、活性、定位或互作状态，堪
定量乙酰化蛋白质组学介绍：适用样本、流程与交付内容
蛋白质乙酰化是一种广泛存在于真核生物中的可逆翻译后修饰（PTM），在调控染色质结构、代谢通路、细胞周期以及信号转导等生物过程中发挥关键作用。通过高分辨率质谱技术，系统性地鉴定和定量蛋白质乙酰化位点，为解析表观遗传机制和疾病发生机制提供了重要手段。本文将围绕定量乙酰化蛋白质组学适用样本类型、实验流程与
不同富集策略对乙酰化蛋白质检测结果的影响与对比
蛋白质乙酰化（Acetylation）作为真核生物中重要的翻译后修饰之一，广泛参与调控基因表达、代谢稳态、细胞周期等多种生物过程。近年来，随着质谱技术的不断进步，蛋白质乙酰化组学研究逐渐深入。但由于乙酰化修饰通常在低丰度水平发生，直接进行质谱检测常常面临信号被高丰度蛋白掩盖的难题。因此，选择合适的富
预测蛋白质乙酰化位点的最佳生信工具推荐
预测蛋白质乙酰化位点是理解翻译后修饰（PTMs）调控机制的关键步骤之一，尤其在表观遗传、肿瘤代谢、信号通路调控等研究中具有广泛应用。由于实验验证乙酰化位点过程繁琐且耗时，研究者越来越依赖于生物信息学工具进行快速预测与筛选。然而，当前乙酰化预测工具众多，功能与适用场景各异，如何选择最适合自身研究需求的
如何在质谱分析前富集乙酰化肽段？
蛋白质乙酰化主要发生在赖氨酸残基（K）上，是一类重要的翻译后修饰。由于其修饰位点低丰度、信号弱且背景复杂，在进行LC-MS/MS质谱分析前，必须采用特异性富集策略以提取目标肽段，提高检测灵敏度。在质谱分析前对乙酰化肽段（acetylated peptides）富集，是研究蛋白乙酰化修饰（acetyl